無細胞蛋白質合成系統(tǒng)（The cell-free protein synthesis system）是一種以外源mRNA或DNA為模板，在細胞抽提物的酶系中補充底物和能量來合成蛋白質的體外系統(tǒng)。與傳統(tǒng)的體內重組表達系統(tǒng)相比,體外無細胞合成系統(tǒng)具有多種優(yōu)點,如可表達對細胞有毒1害作用或含有非天然氨基酸(如D-氨基酸)的特殊蛋白質,能夠直接以PCR產(chǎn)物作為模板同時平行合成多種蛋白質,開展高通量藥1物篩選和蛋白質組學的研究。


胰蛋白酶是一種活化酶，可以把人體的蛋白質分解為氨基酸，然后氨基酸在被人體吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化過程中起著重要的生物學作用，胰蛋白酶不僅有消化酶的作用，還有限制分解的作用，可以促使?jié)獬淼奶狄汉脱龎K進行分解、稀釋，便于人體排出。此外，胰蛋白酶還有抗1炎的生物學作用，促進傷口肉芽組織的增1生，能夠加速創(chuàng)面的愈合。


20世紀70年代以來，人們通過酶組織染色法，利用胰蛋白酶對肥大細胞(MC)進行染色，發(fā)現(xiàn)MC能夠被染色，說明MC中一定含有胰蛋白酶活性物質。1981年Schwartz等進一步純化這種酶后發(fā)現(xiàn)，它是由MC釋放的，其活性90%以上來自一種酶，故命名為類胰蛋白酶。Miller等在1989年克1隆了第yi種類胰蛋白酶cDNA，其后又有幾種類胰蛋白酶被克1隆。類胰蛋白酶在cDNA和蛋白水平被分為三類：α、β、γ，其中β含量zui高。每個類胰蛋白酶基因均含有6個外顯子和5個內含子，編碼30個氨基酸的前導鏈和245個氨基酸的活性的部位。通過氨基酸序列推斷，α-類胰蛋白酶和β-類胰蛋白酶有90%的同源性。其主要區(qū)別在于β-類胰蛋白酶的-3位和215位氨基酸分別為精氨酸和甘氨酸，而α-類胰蛋白酶則分別為谷氨酰胺和天冬氨酸，兩者的結構區(qū)別決定了它們活性差異。


蛋白質在胃液消化酶的作用下，初步水解，在中完成整個消化吸收過程。氨基酸的吸收通過黏膜細胞，是由主動運轉系統(tǒng)進行，分別轉運中性、酸性和堿性氨基酸。在腸內被消化吸收的蛋白質，不僅來自于食物，也有腸黏膜細胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質進入消化系統(tǒng)，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質由糞便排出體外。