蛋白質(zhì)晶體板結(jié)構(gòu)

研究蛋白質(zhì)晶體結(jié)構(gòu)及其性質(zhì)的晶體學(xué)分支學(xué)科。蛋白質(zhì)是由眾多的α-氨基酸作為單體縮合而成的多肽鏈通過交聯(lián)構(gòu)成的。多肽鏈的氨基酸及其交聯(lián)位置代表蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)，而多肽鏈按一定方式在空間分布則形成二級結(jié)構(gòu)(如α-螺旋和早折疊片等)和三級立體結(jié)構(gòu)(如多肽鏈折疊為球形)，作為亞基的三級結(jié)構(gòu)還可聚集成四級結(jié)構(gòu)等。

傳統(tǒng)結(jié)晶板蛋白質(zhì)晶體板比較

在20℃時(shí)雖然微流控芯片上的結(jié)晶條件數(shù)少于24孔結(jié)晶板(67 vs 94),但主要是嗜熱菌蛋白酶的結(jié)晶條件數(shù)顯著減少,其他4種蛋白在兩種方法上均有相近的結(jié)晶條件數(shù),表明微流控芯片能以接近24孔結(jié)晶板的效率進(jìn)行蛋白質(zhì)結(jié)晶篩選.但是,在4℃時(shí)微流控芯片與24孔結(jié)晶板有60%的結(jié)晶條件不同,20℃時(shí)有90%的結(jié)晶條件不同,這表明目前的這種微流控芯片還不能直接代替?zhèn)鹘y(tǒng)的24孔結(jié)晶板,它可以作為蛋白質(zhì)結(jié)晶篩選時(shí)的一種補(bǔ)充方式。

蛋白質(zhì)晶體板相互作用

蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)層次蛋白中的多肽鏈往往不是一個(gè)如圖4圖4所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關(guān)化合物晶體結(jié)構(gòu)的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個(gè)鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構(gòu)型。肽鍵因具雙鍵成分而無旋轉(zhuǎn)的自由，但它周圍的每個(gè)Cα原子與相鄰兩個(gè)肽鍵中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C單鍵都具有較大的回旋余地，從而一個(gè)多肽鍵可能存在于不計(jì)其數(shù)的構(gòu)象或立體結(jié)構(gòu)中，其中有些構(gòu)象使未成鍵原子間形成較多較強(qiáng)的氫鍵并產(chǎn)生其他能使整個(gè)分子趨于穩(wěn)定的相互作用。