無(wú)細(xì)胞蛋白質(zhì)合成系統(tǒng)（The cell-free protein synthesis system）是一種以外源mRNA或DNA為模板，在細(xì)胞抽提物的酶系中補(bǔ)充底物和能量來(lái)合成蛋白質(zhì)的體外系統(tǒng)。與傳統(tǒng)的體內(nèi)重組表達(dá)系統(tǒng)相比,體外無(wú)細(xì)胞合成系統(tǒng)具有多種優(yōu)點(diǎn),如可表達(dá)對(duì)細(xì)胞有毒1害作用或含有非天然氨基酸(如D-氨基酸)的特殊蛋白質(zhì),能夠直接以PCR產(chǎn)物作為模板同時(shí)平行合成多種蛋白質(zhì),開展高通量藥1物篩選和蛋白質(zhì)組學(xué)的研究。


胰蛋白酶是一種活化酶，可以把人體的蛋白質(zhì)分解為氨基酸，然后氨基酸在被人體吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化過(guò)程中起著重要的生物學(xué)作用，胰蛋白酶不僅有消化酶的作用，還有限制分解的作用，可以促使?jié)獬淼奶狄汉脱龎K進(jìn)行分解、稀釋，便于人體排出。此外，胰蛋白酶還有抗1炎的生物學(xué)作用，促進(jìn)傷口肉芽組織的增1生，能夠加速創(chuàng)面的愈合。


20世紀(jì)70年代以來(lái)，人們通過(guò)酶組織染色法，利用胰蛋白酶對(duì)肥大細(xì)胞(MC)進(jìn)行染色，發(fā)現(xiàn)MC能夠被染色，說(shuō)明MC中一定含有胰蛋白酶活性物質(zhì)。1981年Schwartz等進(jìn)一步純化這種酶后發(fā)現(xiàn)，它是由MC釋放的，其活性90%以上來(lái)自一種酶，故命名為類胰蛋白酶。Miller等在1989年克1隆了第yi種類胰蛋白酶cDNA，其后又有幾種類胰蛋白酶被克1隆。類胰蛋白酶在cDNA和蛋白水平被分為三類：α、β、γ，其中β含量zui高。每個(gè)類胰蛋白酶基因均含有6個(gè)外顯子和5個(gè)內(nèi)含子，編碼30個(gè)氨基酸的前導(dǎo)鏈和245個(gè)氨基酸的活性的部位。通過(guò)氨基酸序列推斷，α-類胰蛋白酶和β-類胰蛋白酶有90%的同源性。其主要區(qū)別在于β-類胰蛋白酶的-3位和215位氨基酸分別為精氨酸和甘氨酸，而α-類胰蛋白酶則分別為谷氨酰胺和天冬氨酸，兩者的結(jié)構(gòu)區(qū)別決定了它們活性差異。


蛋白質(zhì)在胃液消化酶的作用下，初步水解，在中完成整個(gè)消化吸收過(guò)程。氨基酸的吸收通過(guò)黏膜細(xì)胞，是由主動(dòng)運(yùn)轉(zhuǎn)系統(tǒng)進(jìn)行，分別轉(zhuǎn)運(yùn)中性、酸性和堿性氨基酸。在腸內(nèi)被消化吸收的蛋白質(zhì)，不僅來(lái)自于食物，也有腸黏膜細(xì)胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質(zhì)進(jìn)入消化系統(tǒng)，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質(zhì)由糞便排出體外。